Sermorelin: Forschungsüberblick
Was ist Sermorelin
Sermorelin ist ein synthetisches Peptid aus 29 Aminosäureresten. Es entspricht den ersten 29 Aminosäuren des Wachstumshormon-Freisetzungshormons (GHRH), eines im Hypothalamus gebildeten Peptids, das die Ausschüttung des Wachstumshormons (GH) aus der Hypophyse steuert. Dieses Fragment behält die biologische Aktivität des vollständigen GHRH-Moleküls, weshalb Sermorelin seit Langem zu den gut dokumentierten Substanzen in der Literatur zur GH-Achse gehört.
Das C-terminale Ende des Moleküls ist amidiert. Die vollständige Sequenz ist in Veröffentlichungen aus Endokrinologie und Peptidbiochemie ausführlich beschrieben, was die Arbeit mit dem Peptid im Labor erleichtert.
Wirkmechanismus laut Forschung
Sermorelin bindet an den GHRH-Rezeptor der somatotropen Zellen im Hypophysenvorderlappen. In Forschungsmodellen aktiviert diese Bindung einen cAMP-abhängigen Signalweg und löst die GH-Freisetzung in einem Muster aus, das der physiologischen, pulsatilen Sekretion ähnelt.
In In-vitro-Studien an Hypophysenzellkulturen wurde nach Exposition gegenüber dem Peptid eine verstärkte cAMP-Signalübertragung beobachtet. In Tiermodellen wurden Veränderungen der GH- und IGF-1-Spiegel beschrieben, wodurch sich die gesamte Achse untersuchen lässt: Hypothalamus, Hypophyse und Leber. Sermorelin war außerdem Gegenstand klinischer Untersuchungen zur Wachstumshormonachse, wie die historische Literatur dokumentiert.
Forschungsbereiche
- Physiologie der GH- und IGF-1-Achse in In-vitro- und Tiermodellen
- Neuroendokrinologie und Regulation der Hypophysenhormonfreisetzung
- Alterung des somatotropen Systems in Forschungsmodellen
- vergleichende Untersuchungen von GHRH-Analoga und GH-Sekretagoga in Rezeptortests
- Analysemethoden: HPLC, Massenspektrometrie und Bewertung der Peptidreinheit
Substanzdaten
| Parameter | Wert |
|---|---|
| Name | Sermorelin (GHRH 1-29) |
| CAS-Nummer | 86168-78-7 |
| Summenformel | C149H246N44O42S |
| Molekulargewicht | 3357,9 g/mol |
| Sequenz | Y-A-D-A-I-F-T-N-S-Y-R-K-V-L-G-Q-L-S-A-R-K-L-L-Q-D-I-M-S-R-NH2 |
| Form | Lyophilisat |
| Reinheit | ≥ 99 % (HPLC) |
| Varianten | 2 mg, 5 mg, 10 mg |
Arbeit im Labor
Rekonstitution
Das Lyophilisat wird in Wasser oder bakteriostatischem Wasser gelöst, dem Standardlösungsmittel in der Laborarbeit. Volumen und Konzentration richten sich nach dem Forschungsprotokoll, der Konzentrationsrechner setzt die Masse in die Lösungskonzentration um. Das Lösungsmittel wird langsam an der Fläschchenwand entlang zugegeben, ohne kräftig zu schütteln, damit die Struktur des Peptids geschont wird.
Lagerung
| Zustand | Temperatur | Hinweise |
|---|---|---|
| Lyophilisat | -20 °C | dicht verschlossen, vor Feuchtigkeit und Licht geschützt |
| Lösung nach Rekonstitution | 2-8 °C | innerhalb der im Protokoll vorgesehenen Zeit verbrauchen, wiederholtes Einfrieren vermeiden |
| Arbeitsaliquots | -20 °C | Die Aufteilung in Aliquots begrenzt die Zahl der Gefrier- und Auftauschritte |
Chargenqualität
Jede Charge wird mit zwei analytischen Methoden geprüft:
- HPLC: Bestätigung der Reinheit von ≥ 99 %
- MS: Bestätigung des Molekulargewichts von 3357,9 g/mol
So bezieht sich jedes Ergebnis auf die konkrete Charge und nicht auf eine allgemeine Spezifikation.
Verwandte Produkte
- Ipamorelin, ein Pentapeptid aus derselben Substanzfamilie, die im Hinblick auf die GH-Achse untersucht wird
- CJC-1295 ohne DAC, ein GHRH-Analogon für Untersuchungen der GH-Freisetzung
- Tesamorelin, ein weiteres GHRH-Analogon im Sortiment unserer Forschungsreagenzien
- GHRP-2, ein Hexapeptid aus der Gruppe der GH-Sekretagoga, das in Modellen der GH-Achse untersucht wird
- CJC-1295 mit Ipamorelin, eine Kombination aus einem GHRH-Analogon und Ipamorelin in Untersuchungen zur GH-Freisetzung
Mehr zur Prüfung der Chargen finden Sie in der Qualitätskontrolle. Massen lassen sich mit dem Konzentrationsrechner direkt in Lösungskonzentrationen umrechnen.
